2. Jelaskan struktur bagian-bagian penyusun protein
Jawab :
Struktur primer adalah struktur linear dari rantai protein. Dalam struktur ini tidak terjadi antaraksi, baik dengan rantai protein yang lain maupun di antara asam amino dalam rantai protein itu sendiri.
Gambar 4. Struktur primer dari protein.
Struktur sekunder adalah struktur dua dimensi dari protein. Pada struktur ini terjadi lipatan (folding) beraturan, seperti α–heliks dan β–sheet, akibat adanya ikatan hidrogen di antara gugus-gugus polar dari asam amino dalam rantai protein.
Gambar 5. Struktur sekunder protein (a) Struktur α-heliks dari protein (b) Struktur β-sheet dari protein.
Struktur tersier merupakan struktur tiga dimensi sederhana dari rantai protein. Dalam struktur ini, selain terjadi folding membentuk struktur α–heliks dan β–sheet, juga terjadi antaraksi van der Waals dan antaraksi gugus nonpolar yang mendorong terjadi lipatan.
Gambar 6. (a) Struktur tersier dari protein b) Struktur kuarterner dari protein hemoglobin dengan empat subunit (a1, a2, b1, b2)
Struktur tertinggi dari protein adalah struktur kuarterner. Struktur kuartener adalah ikatan yang terjadi ikatan hydrogen ikatan rantai samping (ikatan disulfida,interaksi ionik, ikatan hidrofobik, ikatan hidrofilik) ikatan antara struktur tersier.
3. Jelaskan klasifikasi enzim berdasarkan reaksi yang dikatalisis
Jawab :
Enzim diklasifikasikan berdasarkan reaksi mereka dalam mengkatalisis menjadi 6 kelompok: Oksidoreduktase, transferase, hidrolase, liases, isomearses, ligases. Yaitu :
1. Oksidoreduktase – oksidoreduktase adalah enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. Enzim ini penting karena reaksi ini bertanggung jawab untuk produksi panas dan energi.
2. Transferase – Transferase adalah enzim yang mengkatalisis reaksi di mana transfer gugus fungsional antara dua substrat berlangsung.
3. Hidrolase – Hidrolase juga dikenal sebagai enzim hidrolitik, mereka mengkatalisis reaksi hidrolisis karbohidrat, protein, dan ester.
4. Liases – Liases adalah enzim-enzim yang mengkatalis reaksi melibatkan penghapusan kelompok dari substrat oleh proses selain hidrolisis oleh pembentukan ikatan ganda.
5. Isomerase – Isomerase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi di mana interkonversi isomer cis-trans yang terlibat.
6. Ligase – Ligase juga dikenal sebagai Sintase, ini adalah enzim yang mengkatalisis reaksi di mana kopling dua senyawa yang terlibat dengan memecah ikatan pirofosfat.
4. Sebutkan masing-masing 2 contoh enzim dan reaksi yang dikatalisis oleh enzim yang terdapat pada organ pencernaan mulut, lambung, pancreas, dan kelenjar usus.
Jawab :
A. Organ Lambung
- Pepsin Mengubah protein menjadi pepton
- Renin Mengubah kaseinogen menjadi kasein (protein susu) mengendapkan kasein susu
- Lipase Gastrik Mengubah trigliserida menjadi asam lemak
- Asam Klorida (HCL) Membunuh bakteri atau kuman dan mengaktifkan pepsinogen menjadi pepsin
B. Pankreas
- Tripsin Memecah protein pada asam amino dasar
- Chymotrypsinogen Mengubah protein dan peptosa menjadi pepton,asam amino dan peptida
- Carboxypeptidase Melepas asam amino ujung terminal c rantai polypeptida
- Lipase Mengemulsi lemak menjadi asam lemak & gliserol
- Amilase Mengubah amilum menjadi maltosa & glukosa
- Elastase Menurunkan protein elastin dan beberapa protein lainnya
- Nuklease Mendegradasi asam nukleat, seperti DNAase dan RNAase
C. Usus Halus
- Enterokinase Mengubah tripsinogen menjadi tripsin yang digunakan dalam saluran pankreas
- Maltase Mengubah maltosa menjadi glukosa
- Laktase Mengubah laktosa menjadi glukosa dan galaktosa
- Sukrase Mengubah sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa
- Paptidase Mengubah polipeptida menjadi asam amino
- Lipase Usus Mengubah lemak menjadi asam lemak dan gliserol
- Erepsin/Dipeptidase Mengubah dipeptida atau pepton menjadi asam amino
- Disakarase Mengubah disakarida menjadi monosakarida
Jawab :
1. Suhu (Temperatur)
Sifat Sifat Enzim seperti Enzim bersifat termolabil, artinya aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. Aktivitas enzim akan terus meningkat sampai batas suhu tertentu. Batas suhu tersebut dinamakan suhu optimum. Jika enzim berada di bawah suhu optimum maka kerja enzim akan terhambat. Enzim pada suhu 0oC atau di bawahnya brsifat nonaktif. Akan tetapi pada suhu tersebut enzim tidak rusak.
Kenaikan suhu dapat meninkatkan akivitas enzim. Namun, jika suhu melebihi batas optimum enzim dapat mengalami denaturasi atau kerusakan. Hal ini, akan mengakibatkan enzim tidak dapat berfungsi sebagai katalis lagi. Contoh, enzim manusia memiliki suhu optimum 35oC – 40oC, enzim pada bakteri yang hidup di air panas memiliki suhu optimum 70oC atau lebih.
2. Derajat Keasaman (pH)
Karena molekul enzim pada umumnya adalah protein globular, bentuk dan fungsinya dapat dipengaruhi oleh perubahan pH cairan di sekitarnya. Enzim memiliki pH optimum yang dapat bersifat basa maupun asam. Sebagian besar enzim memiliki pH optimum antara 6 – 8. Perubahan pH mengakibatkan sisi aktif enzim berubah keefektifannya dalam membentuk kompleks enzim – substrat, sehingga dapat menghalangi terikatnya substrat pada sisi aktif enzim.
Selain itu, perubahan pH juga mengakibatkan proses denaturasi (kerusakan) pada enzim. Denaturasi oleh pH yang ekstrim biasanya bersifat bolak-balik, tetapi tidak bolak-balik pada denaturasi yang terjadi karena suhu panas. Peningkatan suhu akan meningkatkan laju tumbukan antara enzim dan molekul substrat, sehingga akan meningkatkan laju pembentukan kompleks enzim-substrat dan meningkatkan keceptan reaksinya.
Hal ini bertentangan dengan peningkatan denaturasi enzim pada suhu optimum karena reaksi itu teralampaui. Akhirnya reaksi itu berhenti, kadang – kadang hanya pada temperatur lebih dari 100oC. Contoh enzim ptialin di mulut hanya dapat bekerja pada pH netral, enzim pepsin di lambung bekerja pada pH asam, sedangkan enzim tripsin di usus bekerja pada pH basa.
3. Konsentrasi Enzim dan Substrat
Semakin besar konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga tercapai kecepatan konstan yakni jika semua substrat sudah terikat oleh enzim. Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
Bertambahnya konsentrasi substrat dalam suatu reaksi akan meningkatkan kecepatan reaksi jika jumlah enzim dalam reaksi tersebut tetap. Namun, ketika semua sisi aktif enzim sedang bekerja, penambahan konsentrasi substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi. Keadan demikian menunjukkan bahwa kecepatan reaksi telah mencapai titik maksimum. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga tercapai kecepatan konstan yakni jika semua enzim mengikat substrat.
Pada setiap saat, proporsi molekul – molekul enzim yang terikat pada substrat akan tergantung pada konsentrasi substratnya. Karena konsentrasi meningkat, kecepatan awal dari reaksi (Vo) pada saat penambahan enzim akan meningkat sampai suatu nilai maksimum, Vmax, pada tingkat substrat, enzim tersebut dikatakan jenuh (seluruh sisi aktif maksimum), dan penambahan jumlah substrat tidak akan menaikkan Vo. Nilai konsentrasi substrat pada saat Vo = ½ Vmax dikenal dengan tetapan MICHAELS (Km) untuk reaksi substrat-enzim. Rendahnya nilai Km menunjukkan afinitas tinggi dari enzim untuk substratnya.
Beberapa enzim (misalnya aspartase) hanya mengikat satu molekul substrat yang sangat khusus; enzim yang lain dapat mengikat berbagai substrat lain yang khusus untuk enzim tersebut (misalnya semua ikatan peptida terminal dalam kasus eksopeptidase). Perbedaan itu timbul dari derajat stereospesifitas enzimnya. Banyak yang memerlukan gugus prostetik yang menempel atau koenzim yang dapat melebur untuk menjalankan aktivitasnya. Pada enzim – enzim itu komponen proteinnya dinamakan apoenzim dan seluruh kompleks enzim-kofaktor fungsional dinamakan holoenzim.
4. Zat – zat Penggiat (Aktivator)
Aktivator merupakan zat atau molekul yang berfungsi untuk memacu atau mempercepat reaksi enzim. Contoh dari aktivator antara lain garam – garam dari logam alkali dalam kondisi encer (2% – 5%), dan ion logam seperti Ca, Mg, Ni, Mn, dan Cl. Dan ini juga merupakan Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim.
5. Zat – zat Penghambat (Inhibitor)
Inhibitor merupakan sutau molekul yang dapat menghambat aktivitas enzim. Terdapat dua macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.
- Inhibitor Kompetitif
Inhibitor kompetitif (inhibitor irreversible) merupakan molekul penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara bersaing dengan sisi aktif enzim. Inhibitor kompetitif (inhibitor irreversible) berikatan secara kuat pada sisi aktif enzim. Pengikatan ini berlangsung bolak-balik sehingga persentase penghambatan untuk tingkat inhibitor yang tetap menjadi berkurang kalau substratnya ditambah.
Jadi, inhibitor kompetitif ini dapat dihilangkan dengan cara menambah konsentrasi substrat. Contoh yang teramat penting dari pengikatan ini adalah melibatkan enzim yang paling berlimpah, ribulose bifosfat karboksilase, enzim –penambat CO2 pada C3 fotosintesis, dalam proses ini molekul – molekul O2 bersaing dengan molekul – molekul CO2 untuk sisi aktif dan contoh lainnya adalah sianida yang terlarut dalam darah bersaing dengan oksigen untuk berikatan dengan sisi aktif hemoglobin.
- Inhibitor Nonkompetitif
Inhibitor yang terikat pada sisi alosetrik enzim (selain sisi aktif enzim) disebut inhibitor nonkompetitif. Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim, yang dapat menyebabkan sisi aktif enzim berubah dan tidak dapat berfungsi lagi. Sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Inhibitor ini tidak dapat dihilangkan walaupun dengan menambahkan substrat. Contoh inhibitor nonkompetitif yaitu Ag+, Hg2+, dan Pb2+. Perhatikan gambar di bawah ini!
